Hemoglobīna struktūra, savienojumi un galvenie veidi

Asinsrites sistēma veic transportufunkcionē visu siltoiņu dzīvnieku ķermenī, barojot vielas un skābekli ar audiem. Skābekļa un oglekļa dioksīda transportēšana tiek veikta, pateicoties sarkanajiem asinsķermenīšiem, kuros ir svarīga viela - hemoglobīns. Šajā rakstā mēs aplūkosim hemoglobīna veidus un savienojumus.

Kas ir hemoglobīns?

Hemoglobīns ir eritrocītu sastāvdaļa,kas pieder pie olbaltumvielu grupas. Tas sastāv no 96% globīna proteīna vielas un 4% vielas ar 2-valentu dzelzs atomu - hemu. Eritrocītu vienā šūnā ir aptuveni 280 miljoni molekulu, kas veido asiņu sarkano krāsu.

Galvenā hemoglobīna īpašība ir spējadzelzs, lai pievienotu un sašķeltu gāzes, veidojot skābekļa kustību no plaušām uz audiem un oglekļa dioksīdu no audiem uz plaušām. Tādējādi tā loma gāzu apmaiņas procesā organismā ir neaizstājama.

Cilvēka hemoglobīna struktūra un veidi

Dažādos cilvēku attīstības posmoshemoglobīna sastāvs atšķiras polipeptīda ķēdes struktūrā. Atkarībā no tā, kura polipeptīda ķēde satur hemoglobīna struktūru, cilvēka hemoglobīna suga ir šāda:

1. Pieaugušo hemoglobīna (HbA) gadījumspieaugušajiem dominējošais daudzums (aptuveni 98-99% no kopējā asinīs). HbA sastāv no 2 un 2 polipeptīda ķēdēm. Katrā no aminoskābju spirāles ir heme komponents ar atomu, kas atbildīgs par afinitāti ar skābekļa molekulu. HbA ir zemāks afinitāte pret skābekli nekā citiem hemoglobīna veidiem, bet tajā pašā laikā tas ir izturīgāks pret pH un t svārstībām.
2. Auglā (HbF) auglis tiek sintezēts jau agrākMātes dzemdes grūtniecība no 6-7 grūtniecības nedēļām, kam seko tā aizstāšana ar HbA. No pirmā dzīves mēneša HbF sintēze palēninās, kopējais asiņu apjoms palielinās un HbA sintēze, kas līdz trīs gadu vecumam sasniedz pieaugušā asins sastāva procentuālo daļu. Augu augļa hemoglobīns no pieaugušajiem atšķiras globīna ķēdes sastāvā, nevis ķēdē, šeit ir spirāles veids. HbF, salīdzinot ar HbA, ir mazāks izturības līmenis pret izmaiņām asinīs un ķermeņa temperatūras svārstībām.
3. Embriju (HbE). Elpošanas olbaltumvielu primārā forma tiek ražota embrijā pat pirms placentas veidošanās (jau pirmajā grūtniecības nedēļā) un ilgst līdz 6-7 nedēļām. Struktūra atšķiras ar ķēdes un ζ-veida klātbūtni.

Patoloģiskie hemoglobīna veidi

Vairākos gadījumos ģenētisko defektu ietekmēnotiek hemoglobīna šūnu patoloģiska sintēze. Patogiskie hemoglobīna tipi no fizioloģiskā viedokļa atšķiras polipeptīdu saišu sastāvā, vai drīzāk, to mutācijas.

DNS mutācijas rezultātā iegūst sastāvdaļu sintēzieritrocīti tiek veikti nevis ar glutamīnu, bet ar valīna aminoskābi. Šī "personāla" nomaiņa noved pie 2. tipa olbaltumvielu struktūras veidošanās ar "lipīgu" plāksteri uz virsmas, kas spēj apzīmēt tādas struktūras kā paši. Tādējādi rodas HbS molekulu polimerizācija, kā rezultātā smagos un slikti transportējamos sarkano asins šūnu sedimentācija asinsvados. Šo novirzi sauc par "sirpjveida šūnu anēmiju".

Hemoglobīna satura normas cilvēkiem

Proteīna elpošanas orgānu saturs asinīs cilvēkiem var atšķirties atkarībā no dzimuma, vecuma kategorijas, dzīvesveida un dažu citu īpašību, piemēram, grūtniecības.

Normālās hemoglobīna vērtības asinīs, ko neuzskata par patoloģisku novirzi:

• Vīriešiem tas ir 130-150 g / l.
• Sievietēm tas ir 120-140 g / l.
• Bērni vecumā līdz 100-140 g / l, un pirmajāmēneša laikā auglīgās hemoglobīna koncentrācijas palielināšanās var sasniegt 220 g / l. Bērni no 1 līdz 6 gadiem - 110-145 g / l, un no 6 gadu vecuma - 115-150 g / l, neatkarīgi no bērna dzimuma.
• Grūtniecības laikā, samazinoties HbA koncentrācijas līdz 110 g / l, kas tomēr nav uzskatāms anēmisks.
• Gados vecākiem cilvēkiem šī tendence ir 5 vienības samazināšanās no noteiktā ātruma atkarībā no pacienta dzimuma.

Saskaņā ar vecuma ierobežojumu asins sastāvs atšķiras,kas satur vienlaikus dažādus hemoglobīna veidus. Piemēram, pieauguša cilvēka dabiskā attiecība ir 99% HbA un līdz 1% HbF. Bērniem līdz vienam gadam HbF procentuālais daudzums ir ievērojami augstāks nekā pieaugušajiem, kas izskaidrojams ar sākotnēji pieejamās augļa hemoglobīna formas pakāpenisku sadalīšanos.

Fizioloģiskās formas

Tā kā elpceļu sarkans pigments ir nepārtrauktspiedalās gāzu apmaiņas procesos organismā, tā galvenā īpašība ir spēja veidot savienojumus ar dažādu gāzu molekulām. Šo reakciju rezultātā tiek veidoti fizioloģiskie hemoglobīna veidi, kas tiek uzskatīti par normāliem.

• Oksimehoglobīns (Hb) - savienojums ar molekuluskābeklis. Process norisinās elpošanas orgānos, plaušu alveolos. Oksidētie sarkanās asinsķermenīši izplūst asiņu, kas ir dzeltenā krāsā, ko sauc par artēriju, un no plaušām pārnāk uz audiem, bagātinot tos ar skābekli, kas nepieciešami oksidatīvajiem procesiem.
• Deoksihemoglobīns (HbH) - reducēts hemoglobīns veidojas laikā, kad sarkanās ķermeņa daļas izdala skābekli audiem, bet vēl nav bijis laika no tiem noņemt oglekļa dioksīdu.
• Pēc ekskrēcijas veidojas karboksihemoglobīns (Hb)ogļskābā gāze no audiem un to nonākšana plaušās, cilvēka elpošanas procesa pabeigšana. Karbokshemoglobīns dod venozās asinis tumšas krāsas - bordo.

Patoloģiskie savienojumi

Eritrocīti var piestiprināt ne tikai gāzes,piedalās elpošanas procesā, bet arī citi, veidojot patoloģiskus hemoglobīna veidus, kas ir bīstami cilvēka veselībai un pat dzīvībai. Šiem savienojumiem ir zems sadalīšanās pakāpe, tādēļ rodas skābekļa badu audos un nopietni elpošanas procesa pārkāpumi.

• Carbhemoglobīns (HbCO) ir ārkārtīgi bīstams savienojumscilvēka asinīs, kas elpojas ar oglekļa monoksīdu. Bloķē sarkano orgānu spēju pārvadāt skābekli uz audiem. Pat nenozīmīga oglekļa oksīda koncentrācija gaisā 0,07% var izraisīt letālu iznākumu.
• Methemoglobīnu (HbMet) veido saindēšanāsnitrobenzola savienojumi, kuru piemēri ir alifātiskie sveķu, esteru, celulozes šķīdinātāji, plaši pielietojami tekstilrūpniecībā. Nitrāti, mijiedarbojoties ar hemoglobīnu, pārvērš hemā esošo valences dzelzi 3 valences dzelzs formā, kas arī izraisa hipoksiju.

Hemoglobīna diagnoze

Lai noteiktu globīna koncentrāciju respiratorācilvēka asins struktūras veic kvalitatīvus un kvantitatīvus analīžu veidus. Hemoglobīnu pārbauda arī par dzelzs jonu daudzumu tajā.

Galvenā kvantitatīvā metode, lai noteiktuHemoglobīna koncentrācija šodien ir kolorimetriskā pārbaude. Tas ir bioloģiskā materiāla krāsu piesātinājuma izpēte, ja tam pievieno īpašu reaģentu.

Kvalitatīvas metodes ietver asins analīzipar HbA un HbF tipa attiecības saturu. Arī kvalitatīvā analīze ietver asins daudzuma noteikšanu molekulu glikozilētā hemoglobīna (savienojumi ar oglekli) asinīs - šo metodi izmanto diabēta diagnosticēšanai.

Patoloģiska hemoglobīna koncentrācija

HbA līdzsvars var atšķirties gan zemāk, gan virsnormas. Jebkurā gadījumā tas rada negatīvas sekas. Ar HbA samazināšanos zem noteiktas normas rodas patoloģisks sindroms, ko sauc par "dzelzs deficīta anēmiju". Tas izpaužas kā letarģija, spēka zaudējums, neuzmanība. Negatīvi ietekmē nervu sistēmu, it īpaši bīstama bērnībā, jo tas bieži vien ir iemesls, kāpēc psihomotors attīstās.

Paaugstināts hemoglobīna līmenis nav atsevišķsSlimība, drīzāk, tas ir sindroms, kas liecina par dažādu patoloģijām, piemēram, cukura diabēta, plaušu mazspējas, sirds slimības, nieru slimības, folskābes vai overabundance B vitamīnu, vēzis un citi.